抗體是動物機體在抗原刺激下，由B細胞分化成熟的漿細胞合成的，并能與抗原特異性結合的一類球蛋白，亦稱免疫球蛋白(Immunoglobulin, Ig)。高等哺乳動物體內一般有4種免疫球蛋白，即IgM、IgG、IgA、IgE，在免疫分析中常用的是IgG。IgG的分子量為150～160kD，在動物血清中的含量約為6～16mg·mL^-1，占血清蛋白總量的75％。IgG的基本結構類似英文大寫的“Y”形，如圖8-1所示。IgG由兩條輕鏈(圖中淺色部分)和兩條重鏈(圖中深色部分)組成，輕鏈和重鏈及重鏈和重鏈之間通過二硫鍵(-S-S-)連接。重鏈從其氨基端開始的1/4區域和輕鏈從其氨基端開始的1/2區域內的氨基酸組合成抗原結合部位。由圖8-1可以看出，一個IgG分子可以有兩個抗原結合部位。用木瓜蛋白酶水解IgG，可以得到兩個Fab片段和一個Fc片段。同種生物的IgG，Fc片段基本保持不變，稱為穩定區，該區域有與金色葡萄球菌蛋白A結合的位點；Fab片段從其氨基端開始的1/2區域，對不同的抗原有不同的氨基酸序列和空間結構，稱為可變區，該區域是抗原識別部位。由于IgG分子的抗原識別部位在“Y”，形結構的頂端，這對于抗體的固定化具有重要意義：人們可以通過與Fc片段的特異性結合而把抗體固定在固相載體上。同時使抗原結合部位充分暴露，以保持抗體的活性。

圖8-1 抗體基本結構示意圖

凡能刺激肌體產生抗體，并能與之結合引起特異性免疫反應的物質稱為抗原。物質刺激肌體產生抗體的特性稱為免疫原性，與相應抗體發生免疫親和反應的特性稱為反應原性。對一些大分子物質，如蛋白、多糖來說，既有免疫原性又有反應原性，因此可以直接用來免疫動物制備抗體，這些物質又稱為*抗原。而對于環境分析中的大多數目標化合物來說，由于分子量較小，所以只具有反應原性而不具有免疫原性，不能直接刺激肌體產生抗體。但是。可以通過化學反應將目標化合物或目標化合物的特征結構結合到載體蛋白上，使之獲得免疫原性，然后免疫動物，即可得到目標化合物或特征結構的抗體。這是小分子化合物免疫化學依據的基本原理。

抗體與抗原反應的一個顯著的特點是反應的特異性。這是因為在免疫反應中，在抗體的抗原結合部位，氨基酸組成了非常精致的二維結構，可以與抗原分子的空間結構實現高度互補(圖8-2)，這種化學結構與空間構型的高度互補性，決定了抗體和抗原反應的特異性。但這一特異性又是相對的，一些與抗原分子的抗原決定簇具有相似結構的化合物也可以因為與抗體蛋白的抗原結合位點具有一定的互補性而被結合；另外，如果兩種化合物具有部分相同的結構，而這個共同的結構恰好是抗原決定簇，那么這兩種化合物都可能被抗體結合。

圖8-2 抗體與抗原結合的空間互補性(YDB編號：1KEL)

抗體與抗原反應的另外一個特點是反應的可逆性，這也是免疫親和萃取能夠進行的基礎。抗原與抗體分子是通過范德華力、靜電引力、氫鍵、疏水作用等非共價相互作用結合在一起的。由干通過非共價鍵結合，所以抗體與抗原分子結合形成抗體一抗原復合物的過程是一個動態平衡過程。一般如下反應式表示：

平衡常數K又稱結合常數，表征的是抗體的親和力，抗體與抗原的結合常數可達到10⁵～10¹⁰L·mol^-1 。結合常數越高說明抗體的抗原結合位點與抗原在空間位置上的互補性越高，兩者結合牢固，不易解離。

文章來源：《環境樣品前處理技術》

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